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Fibras colágenas: definición, función, tipos y más

La buena apariencia de la piel, su tersura y sedosidad se debe en gran parte al colágeno y a las fibras colágenas que este produce. Sin embargo, la producción de esta proteína disminuye a partir de cierta edad, y es cuando hacen su presencia las indeseables arrugas. En este post podrás documentarte sobre este importante tema.

¿Qué son las fibras colágenas?

En principio debemos destacar que el colágeno es la proteína en mayor abundancia dentro del organismo, y una de las más significativas que tiene la responsabilidad de crear las fibras colágenas; las cuales intervienen en la formación de la piel, los tendones, los huesos, y otros tejidos del cuerpo; en humanos como en animales. Estas fibras abarcan cerca del 2% del tejido muscular y hasta 6% en músculos fibrosos, fortalecidos y evolucionados. Una información a destacar es que la proteína del colágeno se compone de tres cadenas, que conforman una triple hélice.

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Las fibras colágenas cambiarán de acuerdo al tipo de colágeno de la que estén constituidas, por cuanto hay más de doce tipos de colágenos distintos, si bien los tipos del I al V y el XI son los más comunes.

Una muestra de eso es, por ejemplo, el colágeno de tipo I, que comprende el 90% del total de colágeno del organismo de los mamíferos; se halla en los ligamentos, la dermis, los tendones o el tejido conjuntivo laxo. En tanto que el colágeno de tipo II se halla conformando los cartílagos.

Histología de las fibras de colágeno

Una constitución poco habitual de aminoácidos. En las moléculas de colágeno predomina el aminoácido glicina, que es muy frecuente, y otros menos habituales como la prolina e hidroxiprolina. La glicina aparece cada tres aminoácidos (…-Gly – x – y – Gly – x – y -…), donde x e y habitualmente son prolina e hidroxiprolina, respectivamente. Esta serie periódica con la glicina, y el diminuto tamaño de este aminoácido, es lo que posibilita la formación en hélice levógira de las cadenas polipetídicas, conformando de esta manera las cadenas alfa.

Estas cadenas pueden disponerse estructurando mallas, fibras, o especializarse en crear enlaces entre moléculas. Todo ello está sujeto a la composición química de sus subunidades α, y de los tipos de subunidades que lo compongan. La mezcla de cadenas alfa puede ser homotípica (cadenas iguales) o heterotípica (cadenas distintas).

Forman fibras. Son las más cuantiosas de todas las formas de colágeno y se encuentran estructuradas por repeticiones ordenadas de moléculas de colágeno repetidas. De los colágenos que constituyen fibras el más común es el tipo I, que predomina en cartílago, huesos, y piel, y que representa el 90 % de todo el colágeno del cuerpo. Otros tipos cuantiosos son el II, existente en el cartílago hialino, y el III, que redunda en la piel y en los vasos sanguíneos.

Forman mallas. Estos tipos de colágeno acostumbran disponerse en entramados moleculares que crean láminas. Se localizan cercando los órganos, circundando células como las musculares, o creando la base de los epitelios. Entre estos se halla el colágeno tipo IV, que prolifera en la lámina basal, ubicada entre el tejido conectivo y el epitelio.

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Establecen conexiones. Crean puentes de enlaces entre moléculas de la matriz extracelular y el colágeno fibrilar o el colágeno que crea mallas. Por ejemplo, el colágeno tipo IX configura uniones entre los glicosaminoglicanos y las fibras de colágeno tipo II.

Asimismo, hay moléculas de colágeno que presentan secuencias de aminoácidos hidrofóbicos y que se hallan como moléculas transmembrana. Ejemplo de esto es el colágeno tipo XIII y el tipo XVII. El colágeno tipo XVII es parte de la organización de los hemidesmosomas.

Las propiedades de las fibras de colágeno

Estas fibras son maleables, lo que las facilita extenderse con facilidad y poner oposición a la tracción. Esta cualidad es muy evidente, por ejemplo, en los tendones, los cuales presentan elasticidad, y que por ello no es fácil que se desgarren o se lesionen, aunque no es improbable.

En cuanto a su color podemos decir que son blancas en su estado natural, lo que trasmiten a muchos de los tejidos y órganos de los que conforma.

En torno a su longitud, podemos decir, que cambiará de acuerdo a los diferentes tejidos en los que interviene en su formación, y de la función que desempeñe. Por ejemplo, en la piel surgen como si conformaran una cesta de mimbre, para efectuar una gran tracciónen los tendones se hallan paralelamente o a los huesos que se ubican en paralelo.

La dificultad con el colágeno y con las fibras que componen, es que todo marcha bien mientras se esté produciendo colágeno permanentemente, hasta que, al alcanzar una edad considerable, nuestro organismo deja de generarlo y los tejidos que antes se favorecían de esta proteína, ahora se van deteriorando. Por ello es necesario consumir colágeno por otras fuentes, como por ejemplo a través de productos en cuya composición entre el colágeno y el magnesio, para continuar manteniendo unos aceptables niveles de estos.

Función de las fibras de Colágeno

¿Qué es el colágeno?

Como se había señalado, el colágeno es una proteína cuya función es conservar unidas las diversas estructuras del cuerpo. Es la molécula proteica más cuantiosa de los vertebrados, y se deduce que una de cada cuatro proteínas del cuerpo es colágeno (cerca del 7 % de la masa corporal de una persona).

¿Para qué sirve el colágeno?

Es responsable de enlazar los tejidos conectivos (tendones, ligamentos, huesos, cartílagos, músculos, piel, tejido hematológico y adiposo, y órganos). Así, procede como un factor de sostén, que facilita conservar unidos todo el conjunto del organismo. Su labor consiste en la creación de las fibras, desde las que se forman las estructuras del cuerpo; por ello, es el garante del nivel de firmeza y flexibilidad de estas configuraciones, y posee un rol fundamental en su hidratación.

La fibra de colágeno posee la virtud de combinarse con numerosos tipos de sustancias y minerales: en cuanto a los huesos, la mezcla del colágeno con cristales de calcio facilita la creación de una armazón fuerte y rígida; en la piel se combina con la elastina, y la configuración que resultan posee figura de red; respecto a los cartílagos, se concierta igualmente con elastina y con otro tipo de materias, y se crea un gel que absorbe los golpes causados por la dinámica de las articulaciones. Esto sucede con todas las conformaciones y tejidos del cuerpo.

Con el transcurrir de los años el organismo va envejeciendo, la generación de colágeno se va mermando progresivamente. Se estima que a los 40 años el cuerpo crea la mitad de colágeno que formaba en la adolescencia. Esta disminución en los rangos de elaboración estimula, entre otras cosas, la merma de tonicidad y elasticidad en la piel, dolencias en las articulaciones y músculos, osteoporosis, detrimento en la vista, insuficiencias circulatorias, incomodidades en dientes y encías, etcétera; o sea, el deterioro natural de la longevidad.

Tipos de fibras colágenas

Tejido Conjuntivo

Este tejido se identifica, desde el punto de vista morfológico, por evidenciar diversos tipos de células, separadas por abundante sustancia intercelular, condensada por ellas. La profusión en material intercelular, es una de sus cualidades más significativas. Esa sustancia intercelular se halla representada, por una parte, con una conformación microscópica determinada, las fibras del conjuntivo; y por la sustancia esencial amorfa, nombrada de esa manera porque no muestra una organización perceptible al microscopio óptico.

No obstante, la mayoría del agua extracelular existente en el tejido conjuntivo no se encuentra libre, sino en forma de disolución de las macromoléculas de proteínas y de glucosaminoglucanos.
Los tipos primordiales de fibras conjuntivas son tres: las colágenas, reticulares y elásticas, que se disponen de manera desigual entre las diferentes clases de tejido conjuntivo. Un sinnúmero veces, las fibras preminentes son encargadas de algunas cualidades del tejido. Como acontece en el tejido elástico, diversidad de tejido conjuntivo, dotado de significativa flexibilidad por ser poderosa en fibras elásticas. En vista de que las fibras colágenas y las reticulares se encuentran conformadas por la proteína colágeno, hay realmente dos sistemas de fibras: el sistema colágeno y el sistema elástico.

Tipos de fibras de colágeno

El colágeno comprende una familia de proteínas que difieren a lo largo del desarrollo, y adoptan una morfología y patología particular
Las fibras de colágeno son las más comunes en el tejido conjuntivo. En estado natural son blancas, concediendo esa tonalidad a los tejidos en donde prevalecen. El tono blanco de los tendones se debe a su abundancia en colágeno.

Las fibras colágenas son birrefringentes, pues están conformadas por moléculas extendidas y paralelas. Se encuentran constituidas por una glucoproteina estructural, llamada colágeno, cuya constitución de aminoácidos es muy peculiar. El aminoácido glicina figura en el colágeno en una proporción de 33,5 %. Es la proteína más copiosa en el organismo humano; representa el 30% del total de todas ellas en el cuerpo.

Estructura del colágeno

Los colágenos conforman una familia de proteínas fabricadas por varios tipos de células, y que se diferencian por sus cadenas alfa, cualidades físicas, morfología, disposición de los tejidos y funciones. Se han identificado ya más de doce colágenos; los tipos del I al V,y el XI son los más habituales. El colágeno está constituido por tres cadenas que configuran una triple hélice. Cada cadena posee cerca de 1400 aminoácidos, de los cuales 1 de cada 3 es una glicina.

  • A intervalos fijos se hallan otros aminoácidos: la prolina y la hidroxiprolina, muy raras en otras proteínas. La existencia de estos aminoácidos específicos facilita que las tres cadenas se enrollen alrededor de la otra, conformando una fibra muy fuerte. Asimismo, entre las cadenas se forman puentes de hidrógeno que aportan al colágeno una gran firmeza.
  • Colágeno de tipo I: comprende el 90% del total de colágeno del organismo de los mamíferos. Fabrica fibras y haces muy fuertes. Se halla en los ligamentos, capsulas de los organismos, tendones, dermis, tejido conjuntivo laxo, huesos, dentina, etc. Es condensado por los fibroblastos, odontoblastos y osteoblastos.
  • Colágeno de tipo II: se localiza en los cartílagos hialino y elástico. Crea fibrillas muy delgadas y está producido por células cartilaginosas.
  • Colágeno de tipo III: regularmente relacionado al tipo I. Es el colágeno que crean las fibras reticulares. Es fabricado por los fibroblastos y células reticulares.
  • Colágeno de tipo IV: no es parte de los tejidos conjuntivos. Se encuentra presente en las láminas basales. Sus moléculas configuran un tipo de fieltro, que no polimeriza en fibrillas. Es sintetizado por las células epiteliales.
  • Colágeno de tipo V: si bien en pequeñas cantidades, se encuentra presente en los mismos tejidos donde existe colágeno de tipo I, relacionándose a este para constituir fibrillas.
  • Colágeno de tipo VI: Existente en la mayor parte del tejido intersticial. Sirve de ancla de las células en su contorno. Se relaciona con el tipo I.
  • Colágeno de tipo VII: Se localiza en la lámina basal.
  • Colágeno de tipo VIII: Existente en ciertas células endoteliales.
  • Colágeno de tipo IX: Se halla en el cartílago articular maduro. Interacciona con el tipo II.
  • Colágeno de tipo X: Localizado en cartílago hipertrófico y mineralizado.
  • Colágeno de tipo XI: se localiza en los cartílagos hialino y elástico, tomando parte de la estructura de las fibrillas colágenos, conjuntamente con el colágeno de tipo II.
  • Colágeno de tipo XII: Existente en tejidos sometidos a elevadas tracciones, como tendones y ligamentos. Interacciona con los tipos I y III.
  • Colágeno de tipo XIII: Es generosamente hallado como una proteína relacionada a la membrana celular. Se interrelaciona con los tipos I y III.

Formación de colágeno

Cada una de las cadenas polipeptídicas, es condensada por los ribosomas, enlazados a la membrana del retículo endoplásmico, y después son traslocadas al lumen de este, en forma de grandes precursores (procadenas α), mostrando aminoácidos agregados en los extremos amino y carboxilo finales.

Después de su segregación, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados a través de proteasas, transformándolos en moléculas de tropocolágeno, uniéndose al espacio extracelular, creando las fibrillas de colágeno.
La fabricación de fibrillas está orientada, en cierto modo, por la propensión de las moléculas de procolágeno a autoensamblarse a través de enlaces covalentes, entre los restos de lisina, conformando un empaquetamiento escalonado y regular de las moléculas de colágeno particulares, en la fibrilla.

Fibras Reticulares

Son extremadamente finas. Se encuentran constituidas por colágeno de tipo III y con alto contenido de glucósidos. Las fibras reticulares son esencialmente abundantes, conformando el andamio de los órganos hemocitopoyeticos (bazo, ganglios linfáticos, medula ósea roja, etc.). Asimismo, crea redes alrededor de las células musculares, y de las células de numerosos órganos epiteliales; entre ellos el hígado y los riñones, y las glándulas endocrinas. 

Características de las Fibras colágenas

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Una cualidad característica de colágeno es la alineación usual de los aminoácidos, en cada cadena de estas subunidades del colágeno. La serie menudo sigue el modelo Gly – Pro -X o Gly-X- HYP, donde X puede representar cualquiera del resto aminoácidos. La prolina y la hidroxiprolina comprenden cerca de 1/6 de la secuencia completa.

Con un tercio de la secuencia conformada por glicina, deducimos que cerca de la mitad de la serie de colágeno no es glicina, prolina o hidroxiprolina; un hecho con frecuencia descuidado por la distracción del poco usual carácter GX 1 X 2 ; los péptidos alfa del colágeno.

El elevado contenido en glicina al colágeno es significativo, con respecto al equilibrio de la hélice del colágeno, por cuanto facilita la relación cercana de las fibras de colágeno a lo interno de la molécula; lo que posibilita la unión de hidrógeno y la formación de conexiones cruzadas intermoleculares. Este tipo de duplicación regular, y de elevado contenido en glicina se halla en únicamente ciertas proteínas fibrosas, entre ellas la fibroína de seda.

El 75 al 80% de la seda es alrededor de -Gly-Ala-Gly-Ala- con un 10% de serina, en tanto que la elastina es rica en glicina, prolina y alanina (Ala); la cadena lateral la cual está configurada por un conjunto reducido: un metilo inerte. Esta aglomeración elevada de glicina y las repeticiones regulares, no se hallan en las proteínas globulares, con la salvedad de porciones muy reducidas de su serie.

Químicamente interactivos, los conjuntos laterales no son requeridos en las proteínas estructurales, como lo son las enzimas y proteínas de transporte, pero el colágeno no es solamente una proteína estructural. Por su rol clave en la identificación del fenotipo celular, la adherencia celular, la regulación del tejido y la infraestructura, numerosas secciones de las no prolinas, poseen el papel de asociación/regulación con la matriz celular.

El contenido comparativamente elevado de los anillos de prolina e hidroxiprolina, conjuntamente con la profusión de la glicina, manifiesta la propensión de las cadenas polipeptídicas particulares, a conformar hélices levógiras de forma espontánea, sin algún tipo de uniones de hidrógeno intracatenarios.

En vista de que la glicina es el aminoácido más reducido y no tiene cadena lateral, produce que tome un rol único en las proteínas fibrosas estructurales.

En el colágeno, la Gly se necesita en cada tercera posición, por cuanto en la creación de la triple hélice se coloca este restante en lo interno del eje de la hélice, donde no existe espacio para equipos laterales superior que el sencillo átomo de hidrógeno de la glicina. Por esa misma razón, los anillos de los Pro y HYP deben orientarse hacia afuera.

Estos dos aminoácidos contribuyen a equilibrar la triple hélice-HYP, inclusive más que la Pro; mientras que se requiere un número inferior de estos en animales como los peces, que presentan temperaturas corporales más reducidas que la mayor parte de los animales de sangre caliente.

El contenido más reducido de prolina e hidroxiprolina en los peces de agua fría y de otros animales poiquilotermos, produce que su colágeno presente una reducida estabilidad térmica que el colágeno perteneciente a los mamíferos.

Esta reducida estabilidad térmica presenta como consecuencia que la gelatina procedente del colágeno de pescado, no sea beneficiosa para muchas gelatinas.

Las subunidades de tropocolágeno se autoacoplan naturalmente, con los extremos escalonados periódicamente, formando series todavía superiores en los espacios extracelulares de los tejidos.

En el colágeno fibrilar, las moléculas se encuentran escalonadas entre sí a un trecho de 67 nm (unidad que se reconoce como D y los cambios de la que varían, de acuerdo al estado de hidratación). Cada periodo D presenta cuatro, más una porción de la molécula del colágeno, ya que los 300 nm divididos entre 67 nm no resulta un número entero (longitud de la molécula de colágeno dividida entre la distancia del escalón D).

Por ello, en cada aparición del periodo D de las microfibrillas, existe una parte que comprende cinco moléculas en la sección transversal, nombrada de “solapamiento”, y una porción que contiene solamente cuatro moléculas, nombrada la “hendidura”. Las triples hélices igualmente se encuentran dispuestas de manera hexagonal en su sección transversal.

¿Dónde se localizan las fibras colágenas?

En el tejido conjuntivo corporal se localizan tres tipos de fibras: colágenas, reticulares y elásticas.

Fibras colágenas

Bajo el campo genético hay por lo menos cinco o quizás 10 distintos tipos de moléculas de colágeno. El más frecuente es el Tipo 1; la colágena Tipo II solamente se halla en cartílago; el Tipo III se disipa como fibras finas de reticulina y se localiza en la piel, el útero y la aorta. La colágena Tipo IV se localiza en membranas basales; la tipo V propende a estar en torno a las células.

Los fibroblastos, condroblastos, osteoblastos, cementoblastos y odontoblastos fabrican fibras de colágeno. Las fibras no se constituyen a lo

interno de las células sino sobre la superficie, o en el exterior de la esta. Estas fibras se establecen en la sustancia fundamental, y se transforman en parte de las matrices de tejidos duros dentales. Las fibras colágenas son las más frecuentes en el organismo; proveen al tejido de consistencia y resistencia a la tracción. Se congregan en paquetes o láminas de algunas micras de grosor. El tejido con numerosas fibras colágenas (tendón) es denso, en tanto que, con menor cantidad de fibras colágenas, los tejidos son laxos.

En la dentina, la matriz en que sucede la mineralización se encuentra compuesta por fibrillas colágenas y glucosaminoglicanos, con propensión a captar minerales.

Fibras reticulares

La pulpa implica numerosas fibras reticulares que conforman una red dentro de su organismo. Todos los tejidos del organismo poseen redes de fibras reticulares donde se necesita sostenimiento.

Fibras colágenas y elásticas

Matriz de la piel

La dermis está conformada por células impregnadas en una matriz integrada por gags (glicosaminoglicanos), fibras de colágeno y elastina, proteínas condensadas por células nombradas fibroblastos. Esta matriz es la garante de la firmeza, fortaleza y flexibilidad de la piel: las señales de envejecimiento irradian de cierta manera su “estado”. La matriz de la piel avejentada y deteriorada por el sol se ve aminorada y anormal, por cuanto la radiación UV (la UVA que logra introducirse hasta la dermis) impacta los procedimientos de degeneración de fibras perjudicadas, y generación de nuevas proteínas.

Colágeno

Esta proteína estructural constituye el 80% de nuestra piel, y es uno de los primeros garantes de que se vea juvenil, tersa y saludable. El colágeno se configura a través una triple hélice conformada por tres cadenas de polipéptidos, atornilladas una sobre otra. Cada una de estas cadenas se encuentra a la vez, compuesta por cerca de 1000 aminoácidos de distintos tipos.

Elastina

Este es el componente primordial de las fibras elásticas. Es la encargada de que la piel presente la condición flexible de retornar a su forma y situación original, después de ser estirada.

Las fibras elásticas están compuestas por diversas elastinas, enlazadas con ciertas microfibras, como la fibrillin. Los dos componentes, a la vez, se encuentran conformados por aminoácidos como  GlycineValineAlanine y Proline.

Gags

El colágeno y la elastina están incluidos en un material análogo a un gel llamado GAGS. Fundamentalmente, los GAGS son polisacáridos que se localizan en la dermis y efectúan la labor de humectantes naturales.

Desempeñan la función de conservar el agua y la hidratación de la dermis, resguardar las fibras de colágeno y elastina, y envolver la superficie de la piel.

Es lógico que la industria cosmética esté muy entusiasmada con estas proteínas (gran parte de la condición de tu piel depende de ellas). Se persiguen permanentemente nuevas vías de aumentar los niveles de colágeno y subsanar el que se encuentre deteriorado. Pero se debe estar al pendiente con la historia que se relatan.

Si bien hay sustancias que pueden contribuir a incitar su síntesis (Alpha Hidroxy AcidsRetinolPéptidos), cuando una crema expresa en su etiqueta tener colágeno o elastina, realmente los tiene, pero operando solamente como hidratantes. El colágeno y la elastina son excesivamente grandes para atravesar la piel -cuando se aplican como tópicos- y no se incorporan de ninguna forma a ella, solamente se permanecen en la superficie y proceden como humectantes.

Las arrugas como tejido de cicatriz

Para que la función de la piel cumpla su propósito de brindar una buena apariencia, no solamente hay que mantener una constante fabricación de colágeno y elastina, sino que además tiene que suceder el deterioro de las fibras dañadas. Una piel juvenil y sana es el efecto de una nivelación perfecta entre síntesis y catabolismo. La sobreproducción no es favorable por cuanto, no basta con poseer esas proteínas, sino que deben estar precipitadas de manera correcta, paralelas a la superficie de la piel.

Si la piel es joven y se halla en una condición óptima, la cantidad de producción de matriz es igual al número de deterioro de ella. Cuando este equilibrio se altera y la degradación falla, se provoca un depósito de matriz, y de fibras deterioradas y mal depositadas. Esta condición se evidencia como arrugas, y es semejante, en estructura de tejidos, a la de una cicatriz.

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