Queratina: ¿Qué es? Origen, función, tipos y mucho más

Nuestro cuerpo está dotado de una capa impermeabilizadora resistente que le brinda protección a tres tejidos principales: piel, cabellos y uñas. Se trata de la Queratina que también resguarda  las células de las agresiones del medio ambiente que pueden deteriorarla. Su importancia motivó la producción a partir de tejidos humanos y animales. En este post te podrás informar de su importancia y características.

¿Qué es la Queratina?

El término queratina procede del vocablo griego “keros”, que quiere decir cuerno. Tiene su raíz en el olor a cuerno quemado que emana cuando se incinera. Es una proteína que se revela en la figura de microfibrillas, como si fuera una soga.

Las proteínas se encuentran conformadas por cadenas de aminoácidos que se acoplan entre sí creando fibrillas. Está muy propagada en la naturaleza, aparte de hallarse en la piel, en el cabello y las uñas, se halla también en plumas, lana, cuernos, pezuñas ., con los cuales colabora en el fortalecimiento de su capa exterior.

La queratina se encuentra constituida fundamentalmente por un aminoácido de elevado nivel de azufre. Las queratinas duras poseen entre 15 y 18% de azufre, en tanto que las blandas únicamente presentan entre 2 y 4%.Esta clase de proteína que se halla en las células epiteliales recubre las superficies interiores y exteriores del cuerpo.

Las queratinas colaboran en formar los tejidos de las uñas, del cabello y la capa externa de la piel. Además, se hallan en las células que revisten las glándulas, los órganos, y otras partes del organismo.Si bien son proteínas, no pueden utilizarse para la nutrición humana, ya que ofrecen alta resistencia a ser asimiladas por el aparato digestivo.

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El Proceso de Queratinización

Este procedimiento presume la degeneración de las células de la epidermis; los gránulos de queratina que surgen en el citoplasma son el resultado del metabolismo celular de cada persona. En este procesamiento se disipa el núcleo de las células y va mermando líquido hasta transformarse en células totalmente queratinizadas.

Esta queratina, como materia fuerte y firme que es, conformará un tipo de recubrimiento o escudo defensor del organismo. En la piel desempeña una labor de impermeabilizado y de defensa, y contribuye para que la piel tenga firmeza y elasticidad, paralelamente ayuda en la renovación celular.

La queratina en las uñas se distingue de la queratina de la piel porque en esta es blanda, en tanto que en las uñas es dura. Esta rareza es debida a que la queratina en las uñas es materia muerta, aunque cumple una labor de protección con relación al medio.

Algunas queratinas se pueden hallar en números superiores que las normales, en pacientes con distintos tipos de cánceres de células epiteliales, bien sea cánceres colorrectal, vejiga, pulmón, mama, de la cabeza y el cuello.

El cálculo de la suma de queratinas determinadas en la sangre puede contribuir a planear el tratamiento del cáncer o establecer si la terapia es eficaz, o si el cáncer retornó. Una queratina es una clase de marcador tumoral. Igualmente se denomina citoqueratina.

Función de la Queratina

La queratina asegura resguardo a los tejidos, formando una barricada mecánica gracias a su cualidad impermeable al agua. Esta particularidad es de suma importancia cuando examinamos la piel, que, sin la queratina, podría enfrentar una pérdida ociosa de agua. La queratina además puede contribuir en resguardar contra los impactos mecánicos y microorganismos. Por ser un elemento de las uñas, garras y cuernos de animales, la queratina contribuye en la captura de presas y en el resguardo contra predadores.

Función estructural

La queratina es una proteína que presenta una estructura secundaria, o sea, la serie macromolecular con cierta secuencia primaria, se dobla sobre sí misma, logrando tres dimensiones. Dicha disposición puede ser de clase helicoidal, catalogándose de esta manera proteína α-hélice o de forma de lámina o lámina-β.

Las interrelaciones entre moléculas de clase fuerzas hidrofóbicas, puentes de hidrógeno o enlaces salinos, como los desarrollados entre el ácido glutámico, los aminoácidos y lisina, conservan enlazados los aminoácidos de diferentes hebras o fragmentos macromoleculares de la proteína.

El desempeño de transferencia de carga mediante enlaces intermoleculares convierte a las queratinas en excelentes biomateriales estructurales, con grandes propiedades mecánicas.

Tipos de Queratina

Las queratinas habitualmente se clasifican en dos grupos, de acuerdo a la abundancia de su proporción en organizaciones de tipo hélices- α o láminas- β.

Queratina Alfa (Queratina-α)

La alfa queratina revela en sus series de aminoácidos residuos (monómeros) de cisteína, que componen puentes disulfuro, lo que se llama grupo cistina. Los puentes disulfuro suministran la rigidez y tenacidad a la queratina alfa. De esta manera hay más número de enlaces cistina (disulfuro) en zonas estructurales de los cuernos de un animal y en el pelo o las uñas. La queratina alfa se halla en pelos, cuernos, uñas y otras faneras.

Queratina Beta (Queratina-β)

La beta queratina no contiene cisteína, o la presenta en muy baja cantidad, por ello tiene pocos entrecruzamientos intermacromoleculares mediante puentes disulfuro (cistina). No obstante, la queratina de tipo beta, muestra mayor cantidad de plegamientos de forma lámina-β.

La elevada cohesión lograda por el elevado número de asociaciones por puentes de hidrógeno de las láminas-β, produce que la presencia de queratina-β surja en sustancia de gran firmeza tales como la seda de araña.

Las queratinas-α pueden mostrar asimismo láminas-β, si bien en menor magnitud que las queratinas-β. Asimismo, las queratinas-β muestran hélices-α. Esto genera que esta categorización de las queratinas sea debatida.

Estructura de la Queratina

La configuración de la proteína del pelo, constituida básicamente por queratina, es una proteína fibrosa que se encuentra acoplada principalmente por conexiones disulfuro y por puentes de hidrógeno. Posee un elevado contenido de Cisteína (por ello los enlaces disulfuro) y muy bajo en Metionina, Histidina y Triptófano.

La sucesión polipeptídica de esta proteína se pliega en una hélice-a de giro a la diestra, que se equilibra por puentes de hidrógeno entre los aminoácidos. La tenacidad agregada procede del enrollado con giro hacia la izquierda, de 4 de las hélices anteriores para conformar una súper hélice llamada protofibrilla.

Los elementos niveladores de la protofibrilla son los puentes de hidrógeno entre las moléculas y los puentes disulfuro intermoleculares, creados por la oxidación de restos de Cisteína, adosados.

Once de las protofibrillas se mezclan y conforman adheridos llamados microfibrillas; a la vez, cientos de estos se unen para estructurar una matriz proteica denominada macrofibrilla. De esta manera una fibra de cabello está formada por el acopio de células constituidas por macrofibrillas.

Química

La solidez del enlace peptídico facilita que las proteínas acojan figuras tridimensionales bien determinadas. La autonomía de giro de los dos lados de la unidad peptídica es también significativa porque posibilita a las proteínas doblar de formas muy distintas.

Las proteínas se organizan en el espacio conformando una estructura de tres dimensiones determinada, que puede presentar hasta 4 niveles de organización: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructura primaria

Es la serie lineal de aminoácidos que componen una proteína, o sea, muestra la cantidad y la clase de aminoácidos que la forman y la disposición en que se hallan enlazados.

La estructura primaria de las proteínas se encuentra definida en la información genética, y las uniones que conservan su equilibrio son enlaces peptídicos. El cotejo de secuencias de diferentes proteínas admite sentar interrelaciones evolutivas entre especies. La estructura primaria de las proteínas es rectilínea, y se torna tridimensional al doblarse.

Estructura secundaria

Se trata de la distribución normal y periódica en el espacio, de las cadenas polipeptídicas en una orientación. El plegado propio de este tipo de disposición está definido por la serie de aminoácidos, y la dureza del enlace peptídico, que solamente permite giros alrededor de los enlaces sencillos. El equilibrio de esa estructura es viable gracias a los puentes de hidrógeno que se crean entre los grupos amino y carboxilo.

Estructura helicoidal o hélice α

Es la estructura secundaria más estándar. En ella, la cadena polipeptídica se va plegando en espiral sobre sí misma, por los giros que se originan alrededor del carbono α de cada aminoácido.

Características: 

  • Se crean puentes de hidrógeno intracatenarios, entre el grupo –CO de un aminoácido y el grupo –NH del aminoácido ubicado 4 restos luego.
  • Existe 3’6 aminoácidos por cada vuelta de hélice, cada aminoácido rota 100º respecto al anterior.
  • Se genera un adelanto por residuo de 1’5 Å, por lo que el paso de rosca de 5’4 Å.
  • La rotación en las hélices α que se hallan en las proteínas es dextrógiro (sentido de las agujas del reloj)
  • Los grupos carboxilo permanecen orientados en la misma dirección, en tanto que los amino se dirigen a la dirección contraria. Los radicales de los aminoácidos quedan orientados al exterior de la α–hélice.
  • Los residuos de prolina e hidroxiprolina desequilibran la α–hélice, ya que estos aminoácidos frenan la formación de enlaces de hidrógeno.

Estructura de hoja plegada o β–laminar

En esta clase de estructura secundaria la cadena polipeptídica se dobla de forma que los planos de los enlaces peptídicos se distribuyen en forma de zig-zag. La interacción con otros segmentos de la cadena con conlleva a la conformación de láminas u hojas, en vez de estar angostamente enrollada como en el caso de la hélice α. En ella:

  • Se crean puentes de hidrógeno intercatenarios, entre grupos –NH y –CO, de filamentos polipeptídicos distintos.
  • Las secuencias laterales se ubican alternativamente por arriba y por debajo del plano de la lámina.
  • Cada residuo de aminoácido abarca 3’5 Å. Las cadenas contiguas en una hoja doblada β pueden dirigirse en igual dirección (hojas β paralelas) o en direcciones contrapuestas (hojas β antiparalelas). En los dos casos, los radicales de los aminoácidos se sitúan hacia los dos lados de la hoja, de forma alternativa. La distribución antiparalela es un tanto más compacta que la paralela, y figura con mayor periodicidad en las proteínas. Como se puede evidenciar es requerido incorporar giros o codos en las cadenas polipeptídicas que igualmente se equilibran por los puentes de hidrógeno.

De acuerdo a la serie de aminoácidos se beneficiará una u otra estructura, y pueden presentarse mezcladas en una misma proteína.

Estructura Terciaria

Esta determina la figura tridimensional que logra una cadena polipeptídica, o sea, la forma en que una proteína se halla doblada en el espacio. La estructura tridimensional supedita la labor de la proteína.

En ella se pueden reconocer grupos de menor volumen que se denominan dominios. La concepción de dominio es de mucha utilizad al exponer la relación entre estructura y función en las proteínas, ya que dominios individuales poseen labores características en más de una proteína.

En la disposición espacial de una proteína, incide la tendencia de las cadenas laterales hidrófobas de los aminoácidos a conservarse a lo interno de la proteína; adquiriendo la figura termodinámicamente más firme en ese medio. La proteína puede experimentar cambios de conformación en el ejercicio de su función y en el control de su actividad. La estructura terciaria se equilibra a través de enlaces que se crean entre definidos grupos de las cadenas laterales:

  • Enlaces o puentes de hidrógeno: llevados a cabo entre cadenas laterales de aminoácidos polares sin carga. Son de suma importancia en vista de su profusión.
  • Atracciones electrostáticas o interrelaciones iónicas, entre grupos carboxilo y amino, de aminoácidos ácidos y bases.
  • Atracción hidrofóbica y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos y aromáticos de las cadenas laterales de los aminoácidos apolares.
  • Puentes disulfuro: enlaces covalentes –S–S–, más fortalecidos que los anteriores, entre dos grupos –SH de dos cisteínas (o derivados).
  • Enlaces coordinados: entre cationes de metales de transición, y la proteína.

Estructura cuaternaria

Figura en las proteínas compuestas por más de una subunidad o protómero. Esta estructura refiere a esa agrupación de protómeros para crear la proteína biológicamente dinámica. Los protómeros pueden acoplarse frágilmente entre sí mediante uniones de hidrógeno o fuerzas de van der Waals, y en ciertos casos, si bien no es usual, este enlace puede establecerse a través de puentes disulfuro.

Esta formación únicamente la muestran las proteínas oligoméricas, que poseen 2 o más cadenas polipeptídicas, iguales o no, cada una de las cuales tiene su propia configuración secundaria y terciaria.

De esta manera, en la queratina del pelo se crean tres hebras, y cada una de ellas está compuesta por un arrollamiento α–hélice. Por su parte, las 4 cadenas polipeptídicas globulares de la hemoglobina se acoplan y adquieren una configuración cercana a un tetraedro, que compone la estructura cuaternaria de la hemoglobina.

En un nivel todavía mayor hallaríamos la agrupación entre proteínas y moléculas no proteínicas como lípidos, glúcidos y ácidos nucleicos.sarpullido por calor

Desnaturalización

La merma de la configuración nativa de una proteína se llama desnaturalización y es debido a la rotura de las uniones que conservan las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias, lo que conlleva a la pérdida de su dinámica biológica (los enlaces covalentes se conservan, por lo que la estructura primaria se conserva).

La desnaturalización puede ser inducida por cambios en el pH o en la temperatura, por radiación ultravioleta o por definidos agentes químicos desnaturalizantes (como la urea) y en ciertas circunstancias puede se puede revertir (renaturalización).

Características

La queratina está compuesta por aminoácidos, tal como cualquier proteína. Posee un elevado número restos de cisteína, que es encargado del 7 al 20% del total de aminoácidos existentes en la queratina. Cabe destacar que la cisteína se halla especialmente en la zona terminal de las cadenas de la queratina.

La queratina muestra una figura tridimensional de hélice α o de hoja plegada β. La figura de hélice α se halla en la α-queratina, la cual se encuentra en mamíferos. Las hojas plegadas β se hallan en la β-queratina, existente en reptiles y aves.

La queratina generada por los queratinocitos puede catalogarse en flexible o resistente. En la capa más exterior de la epidermis, hallamos queratinas flexibles; en las uñas, cabellos y las plumas, hallamos queratinas resistentes. Las queratinas flexibles son las que presentan baja cantidad de puentes disulfuro, y las resistentes presentan mayor número de esos enlaces.

Queratina del cabello

La queratina es el elemento del cabello más importante. Estas fibras de proteínas conforman estructuras como fibrillas que se pliegan y crean otras fibrillas de mayor tamaño al retorcerse. Los puentes di-sulfuro que se han mencionado antes son los que aportarán elasticidad al cabello. Esta queratina es la llamada alfa, no obstante, al aplicar calor, esta queratina puede convertirse en beta que aportará una apariencia lisa al cabello.

Es por eso que los champús y tratamientos que se expenden hoy para el cabello liso poseen queratina, participan sin sulfatos, por cuanto estos dan el azufre que posibilitarán la conformación de los puentes di-sulfuro, que aportará el bucle a la proteína y la elasticidad al cabello.

Exteriormente, el cabello se encuentra resguardado por la cutícula, las cuales son células con queratina. El cuidado de esta capa y el estado de la ella es lo que añade la apariencia final del cabello. Una cutícula deteriorada proporciona un aspecto de cabello reseco y quebradizo.

La cutícula del cabello es la que soporta los tratamientos, tanto los químicos en los salones de belleza como los elementos medioambientales o ataques externos, como pueden ser cepillados u otros tratamientos. Asimismo, la cutícula cuidada y uniforme es la que aporta la apariencia final al cabello.

Queratina vegetal

Continuando la línea de compromiso social, las empresas de cosméticos han hallado un sucesor apropiado a la queratina de origen animal. Cada vez hay un mayor número de organizaciones de cosméticos, que invierten en exploraciones para revelar opciones menor nivel de agresividad para el medio ambiente y los animales que se ofrenden en las pruebas.

Esta conducta está imperando en el planeta, y los consumidores están al tanto de esto. Es tanto así que ciertas empresas de cosméticos han hallado en la queratina vegetal, el reemplazo conveniente de la queratina de origen animal.

El interior de un cabello

Para conocer un poco más sobre la estructura del cabello, el cual se compone por folículo y tallo. El folículo que conformará el tallo se halla en la dermis (capa intermedia de la piel). La cutícula recubre el tallo piloso, y su integridad y características inciden en buena parte, en la apariencia del cabello.

Cuando el cabello deja el cuero cabelludo, la cutícula se va degradando, y con frecuencia desaparece en el extremo distal del pelo largo.

A lo interno de la cutícula, la corteza comprende la parte mayor del pelo, y tiene melanina (que le aporta el color). La corteza conforma voluminosas estructuras con figura de cable denominadas macrofibrillas, que a su vez tienen microfibrillas constituidas por queratinas. Esta capa es la encargada de resguardar el interior del cabello.

Como se ha señalado la queratina es una proteína con estructura fibrosa, que es el elemento principal que compone el pelo y las uñas. Además, está figura en los dientes y en la piel. Esta proteína es abundante en azufre, que forma su componente primordial.

Al tiempo que se crea queratina en el pelo, o en cualquier zona del cuerpo, las células nuevas queratinizadas sustituyen a las células muertas de la superficie, se crea de esta manera una nueva capa defensora.

Las capas del cabello se encuentran conformadas por un elevado porcentaje de queratina (superior al 85%). La constitución química de la queratina establece que se conforme una configuración helicoidal proteínica de mucha resistencia, con un proceder flexible y casi sólido. Esa conformación de queratina establece el desarrollo sano del cabello, creciendo de dentro hacia fuera.

Ciertos alimentos que tienen queratina son: anchoas, ostras, atún, germen de trigo, nueces, huevos, almejas, bebidas de soja y legumbres. Estos son abundantes en zinc, un mineral que interviene en la síntesis de queratina. Asimismo, el zinc al combinarse con la vitamina B6 impide la caída del cabello.

Hay distintos elementos que pueden generar perturbaciones en la queratina del pelo, tales como desnutrición, hipotiroidismo, enfermedades genéticas, mal trato del pelo (secador, plancha…). Esto ocasiona que el pelo se vea débil y quebradizo.

El pelo con carencia de queratina resiste mejor las agresiones de los factores medio ambientales. Sin embargo, la exposición constante al estrés puede ocasionar perjuicios a las prolongadas cadenas de queratina, que son las encargadas de conservar la forma del pelo resguardado. Cuando la queratina se rompe en cadenas más reducidas, se vuelve soluble en el agua y de esta manera será arrasada por ella.

Queratina de las uñas

Las uñas crecen en los pliegues subyacentes de la piel de los dedos, de los pies y de las manos. Al ritmo que las células epidérmicas bajo la raíz de la uña, se deslizan hacia la superficie de la piel, se multiplican, y las que se hallan más contiguas a la raíz de la uña, se aplastan y comprimen.

Cada célula se convierte en una lámina delgada; estas placas se acopian en capas para crear la uña. Las uñas se configuran por queratinización, tal como ocurre con el cabello. Cuando las células de la uña se aglomeran, la uña se desliza hacia adelante.

La piel bajo de las uñas se denomina matriz. La porción más grande de la uña, que se denomina placa ungueal (placa de la uña), se ve rosada debido a la red de minúsculos vasos sanguíneos en la dermis profunda. El área blanquecina con figura de media luna en la base de la uña se le llama lúnula.

En los dedos de las manos, las uñas crecen 4 o 4 veces más rápido, que las uñas de los dedos de los pies. Asimismo, las uñas crecen más deprisa en verano que en invierno, tan igual que el cabello. Si una uña se desgarra, crecerá de nuevo si la matriz no se encuentra seriamente lesionada. Las máculas blanquecinas en las uñas, habitualmente se deben a cambios temporales en la rapidez de crecimiento.

Tratamientos de Queratina

La keratina es una proteína generada por nuestro cuerpo con una estructura muy fuerte, pero de la cual generamos pequeñas cantidades. Debido a los tratamientos con keratina podemos contribuir a restaurar y nutrir nuestro cabello, de la raíz a las puntas, e igualmente impedir el encrespamiento en cabelleras sin rizo determinado.

La particularidad más apreciable del tratamiento con keratina es la rehabilitación de las fibras del cabello, alimentándolo de la raíz a las puntas y aportándole una apariencia más cuidada y sedosa. Asimismo, lo resguarda de agentes exteriores como secadores, planchas de pelo o productos químicos fijadores.

Si te haces un tratamiento de keratina tu pelo estará más estructurado, brilloso y con un efecto alisado. Regularmente suaviza los rizos y fortalece el alisado del cabello. En numerosos casos, lo que buscamos es un liso perdurable, para ello se usa el alisado de keratina, que es una modificación del producto en el mismo tratamiento de keratina, su acción es más potente y perdurable.

Ventajas y desventajas del tratamiento de keratina

Igual que cualquier tratamiento de belleza, el de keratina presenta sus ventajas y desventajas que debemos saber antes de probarlo en nuestro cabello. Debemos considerar el resultado que verdaderamente aspiramos obtener en nuestro cabello y probar si se puede lograr con su aplicación.

Para simplificarlo, a continuación se presenta una pequeña síntesis de todos los beneficios y desventajas que trae consigo este procedimiento capilar.

Ventajas del alisado de keratina

La keratina subsana y nutre nuestro cabello a profundidad, y dependiendo del tipo de tratamiento de keratina que selecciones puedes lograr un alisado más perdurable en tu cabello. Es un resultado muy práctico, ya que impide que maltrates tu pelo alisándolo diariamente, conservando una melena lisa y peinada por varios meses.

  • Nutre y reforma todo el cabello de manera natural:favorece las fibras capilares.
  • Reforma la fibra capilar: resguarda y cura tu cabello de todo el perjuicio que causan las planchas o secadores.
  • El cabello estará más liso y fuerte a la vez.
  • Suprime el encrespamiento.
  • Facilita el peinado: tu cabellera quedará más suave, lisa y sedosa, por lo que no debes preocuparte en alisarlo o de peinarlo con secador.
  • Apropiado para cabellos con rizos y ondulados: este tratamiento es idóneo para las personas que presentan el cabello ondulado y anhelan tenerlo liso; si bien no te lo deja liso 100%, hará que tus ondas sean más manejables y delicadas.

Desventajas del alisado de keratina

De los diversos tratamientos de keratina, uno de los más habituales es el que tienen formol, con el cual se logra un alisado perdurable en nuestro cabello. Ese tratamiento ya se está descontinuado. También existe el tratamiento sin formol, el cual es más recomendable por sus numerosas ventajas. Seguidamente, se presentan ciertos inconvenientes del tratamiento de keratina:

  • Los tratamientos de keratina con formolson tóxicos y contienen elementos cancerígenos. Lo aconsejable es usar siempre guantes y mascarillas para no aspirar el producto.
  • El precio es elevado en todos los países, pero hay que tomar en cuenta que tiene una duración aproximada de seis meses.
  • No es recomendable para todo tipo de cabellos.Por ejemplo, si tienes un cabello muy delgado y poco copioso, son escasos los resultados que verás e inclusive se te puede quebrar el cabello más frágil. En los días iniciales no puedes recogerte el cabello, teñirlo, ni decolorarlo.
  • Puede generar reacciones alérgicas en la piel, en los ojos y en el cuero cabelludo. Lo más recomendable es aplicarse el tratamiento en un} salón de belleza.

¿Cuánto dura la keratina en el cabello?

El tratamiento puede perdurar de 3 a 6 meses, lo que está sujeto a cómo reaccione tu cabello al tratamiento, y cuanto lo laves y cuides. ¿Y si deseo colocarme de nuevo el tratamiento? Se sugiere aguardar de 3 A 5 meses, dependiendo de tu cabello.

Para una permanencia prolongada del tratamiento de keratina es significativo que nos provisionemos de champú y acondicionador que no tenga sulfatos y no intervengan en el efecto del tratamiento. Esto será muy favorable para conservar el mejor cuidado de nuestra cabellera, con un brillo más intenso y una sedosa textura.

¿Para qué sirve la Queratina?

¿Cuáles son los usos más frecuentes de la keratina para el cabello?

Su función primordial es eliminar el encrespado del cabello, acabar con el cabello oscuro, áspero y sin brillo. La keratina vigoriza nuestro cabello, dándole uniformidad y brillo. El cabello encrespado presenta una especie de agujeritos, que la keratina los cubre, logrando que el cabello se vea uniforme e hidratado.

Posiblemente el más conocido sea el que facilita alisar el cabello, pero ¿Presenta más propiedades?

Hay que tomar en cuenta que no se trata de un tratamiento alisador, sino para restaurar fibra capilar y suavizar la cabellera. En cierta medida, el hecho de pasarse la plancha a lo largo del tratamiento, resulta además un cabello más liso, sin embargo, ese no es el objetivo de este tratamiento. Haciendo un resumen de sus propiedades podemos decir que vale para eliminar el encrespado del cabello, puede alisar o relajar el rizo y, asimismo, aporta fortaleza y brillo.

¿Funciona en todas las cabelleras por igual?

La clase de cabello incide en los resultados. Si se trata de un cabello muy poroso el más fácil relajar el rizado. En los cabellos delgados se debe incrementar la aplicación con el mayor cuidado para no afectar el volumen. Cualquier tipo de cabello pueden elegir este tratamiento, por cuanto fortifica la keratina de nuestro propio cabello. De acuerdo a la clase de cabello el efecto será uno u otro. Las cabelleras más encrespadas lo percibirán más fácil.

¿Es un tratamiento agresivo para nuestro cabello?

Definitivamente no es agresivo el tratamiento. Lo que sucede es que al pasar la plancha más de lo adecuado, se puede dañar la fibra capilar. Es determinante precisar bien la textura y el movimiento del cabello, y jamás aplicarlo sobre un cabello muerto (decolorado, con puntas quemadas…) ya que produciría el efecto opuesto y lo partiría.

Mucho se ha debatido sobre sus componentes ¿Podemos decir que es un tratamiento seguro?

Los profesionales de la peluquería declaran que es tratamiento seguro. Basan su reflexión en que hasta hace algunos años la keratina se le incorporaba incluía formol a su composición, sustancia que se determinó como cancerígena, pero actualmente la ley prohíbe su uso en esos productos.

Queratina en alimentos

Hay dos clases de proteínas que se hallan en nuestro cuerpo, y que al dejarse de producir trae consecuencias desfavorables, se trata del colágeno y la queratina. Adquirir estas proteínas por alimentos o medicinas, se debe hacer de manera constante, lo que no se debe desatender si deseas preservar una piel joven y flexible.

Con el transcurrir de los años la generación de colágeno se va reduciendo, lo cual conlleva al surgimiento de las primeras arrugas y otros signos característicos del envejecimiento de la piel.

Para evitar ciertos deterioros físicos se debe mantener una alimentación rica en la producción de queratina y colágeno, lo cual va a contribuir a presentar una piel tersa y firme. Afortunadamente, existe una extensa variedad de alimentos ricos en queratina, algunos de los cuales se presentan a continuación:

  1. Ajo: Es una fuente rica en azufre, el cual es un elemento requerido para generar colágeno en todo el organismo, aparte de ello tiene elevadas cantidades de ácido lipoico que contribuye con el proceso de restauración de todas las fibras de colágeno que se encuentran deterioradas. Por todo est se sugiere que agregues ajo habitualmente a tu alimentación.
  2. Tomate: Alimento que presenta varios beneficios para la salud; es un rico licopenoque contribuye a fortalecer la suma de colágeno dentro del organismo. Se puede consumir en guisos, al natural, haciendo salsa casera para pastas o en cualquier otro platillo que lo necesite como ingrediente.
  3. Verduras de hojas verdes: Son alimentos ricos en varios alimentos, por lo cual nunca deben ausentarse de su dieta diaria, aparte de ello su ingesta contribuye a la fabricación de colágeno en la piel. Es por ello que no debes prescindir de comer espinacas, espárragos o lechuga, de esta manera tu piel no va a presentar los signos de envejecimiento, y las arrugas no serán un problema.
  4. Alimentos ricos en omega 3: Es un ácido graso muy saludable para las personas. Este tipo de grasa es idónea para lograr una piel delicada, flexible y juvenil. El omega 3 se halla en varios tipos de pescado a saber: Atún, caballa o salmón, entre otros.Frutas y verduras de color rojo:Como los tomates, las verduras y frutas de color rojo representan una excepcional fuente de licopeno, de allí que alimentos como las remolachas o pimientos rojos no deben faltar dentro de tu dieta, para que de esta manera puedas suscitar la fabricación de colágeno en la piel. Además de esto son ricos en antioxidantes, lo cual contribuye a retardar los signos adelantados de la edad.
  5. Soja: Los alimentos confeccionados con soja tienen genisteína, compuesto que contribuye a la elaboración de colágeno en la piel, aparte de que enfrenta el envejecimiento de la piel. Un vaso de leche de soja en el desayuno puede conservar una piel tersa y en un estado ideal.

También se debe considerar la suma de proteínas que ingerimos diario, si bien no lo parece los alimentos que ingerimos presentan una gran incidencia en el nivel de queratina que nuestro organismo es capaz de fabricar.

En las sugerencias dietéticas que se han determinado en el Departamento de Agricultura de Estados Unidos, se afirma que las mujeres requieren una ingesta cotidiana de 46 gr de proteínas, en tanto que los hombres requieren de 56 grs. de proteínas por día.

En atención a esto es de suma importancia incorporar en la dieta diaria ciertos alimentos con la capacidad de incitar el desarrollo de queratina, tales como queso cottage, camarones, ternera, pescado, pollo, carne magra, carne de res, leche con poca cantidad de grasa. No debe incorporar en esta lista las proteínas que proceden de una fuente vegetal, como granos enteros, almendras, granos enteros, almendras quinoa, frijoles, y nueces.

Igualmente, los minerales como hierro y zinc son de suma importancia en el proceso de fabricación de la queratina; el hierro en general presenta un significativo rol para mantener una buena salud, por cuanto este mineral se halla incluido en la fabricación de glóbulos rojos y en el tránsito de oxígeno por toda la sangre; ciertos alimentos ricos en hierro son: frijol de carita, pato, lentejas, tofu, camarón, pavo, huevos, corderos, soja y espinacas.

En cuanto al zinc se debe decir que tiene capacidad de dinamizar el proceso de reforma de las células de la piel, aparte de que evita la merma de cabello o el surgimiento de canas precoces en el mismo. Los alimentos ricos en zinc son: lomo de cerdo, germen de trigo, cangrejo, grosellas negras, garbanzos, mantequilla de maní, ostras, manteca de cacahuetes, y semillas de calabaza.

De igual forma, las vitaminas tienen capacidad de inducir la generación de queratina. La vitamina A regula la evolución de los queratinocitos, los cuales son los responsables de la fabricación de queratina. Con tan solo ingerir 700 mg de vitamina A bastan para mantener la piel y el cabello en buen estado.

La Queratina y el embarazo

Hay cierta polémica en cuanto a si en el embarazo, pueden efectuarse tratamientos de queratina en el cabello. Para empezar, debes entender que los baños de queratina son tratamientos de humectación profunda, los cuales tienen como fin alimentar el cabello, penetrando profundamente las cutículas e impidiendo el encrespamiento. Pero ¿Pueden las mujeres embarazadas aplicarse este tratamiento capilar? Esto está sujeto a varios factores.

Si la queratina empleada no tiene ninguna sustancia química dañina, la futura madre se podrá realizar ese tratamiento con absoluta normalidad. Pero existen baños de queratina que tienen formol; en ese caso estará contraindicado para las futuras madres.

El formol es cancerígeno y está vedado su uso. Ciertos tratamientos de alisado y nutrición del cabello están compuestos por esta sustancia, por ello están exceptuados en mujeres embarazadas. Si no estás seguro debes consultar con tu estilista para infórmate adecuadamente si el tratamiento es seguro (sin formol) antes de aplicarlo.

Queratina y colágeno

Estas dos proteínas corresponden al conjunto de “escleroproteínas” del tipo fibrosas, las cuales pertenecen al grupo de proteínas simples. Las dos son insolubles en agua, por ello se les asigna una función especial en los tejidos de sostenimiento como en el tejido epidérmico y conjuntivo.

Se diferencian en su estructura, por lo tanto, la misión que cumplen es un tanto distinta una de otra. El colágeno, como toda proteína en su configuración primaria, está constituido por polímeros de aminoácidos, que en grupo conforman una cadena de polipétido.

En el trío de aminoácidos que forman el polímero, hay una petición especial de 2 tipos de aminoácidos en su cadena, los cuales son la glicina que está en proporción de 1 en cada 3 residuos en su serie, y la prolina que se encuentra en 1 de cada 4 restos de la secuencia.

Los residuos de prolina se encuentran hidroxilados en 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina; los dos restos de prolina simbolizan el 25% del total de residuos de aminoácidos en el colágeno, quedando su cadena a una clase de serie repetitiva de –glicil-prolil-hidroxiprolil-.

Al contener una cadena de aminoácidos abundante en prolina e hidroxiprolina, el núcleo pirrolidina le hace incompatible con la estructura secundaria de la cadena en hélice. Por ello en su estructura secundaria se encuentra conformado el colágeno por una hélice levógira que se conforma por 1.000 restos de aminoácidos, con tres residuos por giro.

Osea, que tres cadenas plegadas entre sí se relacionan y conservan en contacto por puentes de hidrógeno, poniendo énfasis en que estas conexiones son del tipo transversal, equlibradas por enlaces intracatenarios.

De esta manera se deduce, que la unidad esencial del colágeno está conformada por tres cadenas de polipéptidos que surgen entrelazadas, conformando una triple hélice; componiendo una unidad macromolecular llamada tropocolágeno1.

Este tiene figura de bastoncillo con una extensión de 300nm y un diámetro de 1.5 nm, asimismo, esta molécula se halla polarizada y siempre muestra una misma orientación en una fibrilla. Consiste en dos extremidades: la cabeza y la cola.

Entre la cabeza y la cola hay un reducido espacio, donde se se lleva a cabo la cristalización de la hidroxiapatita. Entre cada tropocolágeno hay uniones cruzadas de lisina que aportan más fortaleza al colágeno. Se conoce que hay una variedad de clase de colágenos que difieren en su estructura primaria. Las clases de colágenos más renombrados son los 5 primeros, de los cuales el tipo I, II y III son los más cuantiosos. La labor de colágeno se encuentra determinada por su estructura.

Por ello, por su gran fortaleza, es parte de las estructuras de sostenimiento del organismo como en las fibras del tejido conjuntivo, que se dividen en el hueso, cartílago, articulaciones, en el corazón donde conforma válvulas como la mitral; en la piel, zónulas ciliares del cristalino entre otros.

Pero al formar parte de estos, también proporcionan cierto porcentaje de regresión para el cuerpo humano, por cuanto, con el transcurrir del tiempo, la fortaleza hace que las fibras sean más duras y frágiles, lo que produce fragmentaciones, insuficiencia de las válvulas o rupturas de estas.

Se sabe conoce que el colágeno es la proteína más cuantiosa en el estroma extracelular, no obstante, hay que tener presente que nuestro organismo la constituyen otras proteínas de mucha importancia para todo el funcionamiento, la fortaleza y formación de parte de nuestro cuerpo, como son la queratina, elastina, y otras proteínas simples que hacen un grupo de importancia vital.

La queratina es una clase de proteína que consta de un aminoácido con abundante azufre y cisteína; estos aminoácidos unidos se presentan en microfibrilla. La queratina, por su variación en la suma de azufre, puede ser de dos clases:

Queratina blanda constituida de un 2 a un 4% de azufre; este es el tipo de queratina que compone el cabello, por cuanto el conjunto de sus fibras es más maleable, compuestas por 4 cadenas polipeptídicas. Mientras que la que tiene un porcentaje más elevado de azufre (15-18%), manifestada en los puentes de disulfuro, es la queratina dura, la cual es la componente de las uñas.

Queratina y melanina

Las diferencias la proporción de queratina y la melanina establecen el nivel de oscuridad en nuestra cabello o piel. No obstante, estos componentes no se encuentran en el organismo solamente para la estética. También presentan funciones biológicas. Es más sencillo comprender cuáles son estas funciones conociendo debidamente qué es la queratina y la melanina.

Queratina

Es una proteína dura, insoluble y fibrosa. Los sitios más frecuentes donde se producen en las personas son en las uñas y el cabello. No obstante, por su fuerte estructura química, también están presente en algunos tejidos de los animales como pezuñas, plumas y cuernos. En la piel se fabrica queratina por las unas células denominadas queratinocitos.

Melanina

Es un pigmento formado en las células llamadas melanocitos, como respuesta por exponerse al sol. Concretamente, la melanina se produce cuando el melanocito metaboliza un aminoácido denominado tirosina. Es sencillo percibirla en la piel y el pelo, pero igualmente se encuentra en el iris del ojo, la glándula suprarrenal y el vástago del cerebro. Además, las plantas igualmente presentan melanina.

Función de la queratina

De acuerdo a la Escuela de Medicina de la Universidad Johns Hopkins, el rol principal de la queratina es preservar las células de cualquier estrés que podría ocasionar fallecimiento y perjuicio celular. La queratina es la proteína más cuantiosa en las células epiteliales, por cuanto la piel es la barrera primordial del organismo frente al medio ambiente.

Protege las células, suministrando la matriz en torno a la cual otros tejidos se pueden crear y estabilizar. Asimismo, la queratina es igualmente la encargada de conservar la piel flexible.

Función de la melanina

Su función primordial es la de resguardar la piel y su tejido profundo del deterioro solar. El daño mayor a la melamina que tiene una persona es a través de la radiación ultravioleta del sol, a la cual bloquea. Esto es significativo por cuanto los rayos ultravioletas no solamente pueden matar células, igualmente pueden originar células que se desarrollan anormalmente, dando lugar al cáncer de piel.

Queratina, melanina y dieta

La melanina y queratina están sujetas a la presencia de aminoácidos en el organismo humano. Los aminoácidos fabrican proteínas, que son frecuentes en alimentos como ternera, pavo o atún. Si usted nota está su piel se quema con facilidad al exponerse a los rayos del sol, su piel no presenta el rebote que acostumbraba tener, o su cabello lo percibe más quebradizo de lo usual, puede ser ocasionado a que no están logrando la proteína suficiente en su dieta.

Si bien la dieta no va a modificar la cantidad de queratinocitos o melanocitos que posees, o una persona de piel clara no va a tener un color de chocolate, pero una modificación en la dieta permite estas células operar de manera apropiada.

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Queratina y cáncer

El concepto actualizado de belleza capilar, se abrevia en “liso, brillante, suave y sin frizz”. Varios años atrás, la empresa cosmética capilar, principalmente la de origen brasileño, está promoviendo una cantidad de productos de distintas firmas comerciales, con ciertas modificaciones en sus componentes, pero en esencia análogas; todos reconocidos de forma genérica como “queratina”, garantizando un cabello sedoso y liso, por un tiempo extenso de hasta de seis meses, antes de requerir restauración.

Pese a su extensa aprobación, existe alarma por los probables perjuicios que puede producir a la piel, el cabello y las vías respiratorias.

Los productores destacan la “seguridad” de sus artículos, ya que se encuentran preparados por Keratina (queratina), una proteína 100 % natural, que también conforma el cabello. Realmente la queratina está constituida por una materia químicamente parecida a ella que conforma la fibra capilar, llamada cylomethicona, la cual es una silicona; y el formol, un químico responsable de alisar el cabello, después de ser fijado con plancha a elevadas temperaturas. No puede existir alisado con esas particularidades y perdurabilidad sin que el producto tenga formol.

Esos artículos destacan en su etiqueta “libres de formaldehido” (formol); no obstante, al examinar sus componentes, cantidades de estos son materias que se transforman en formaldehido a lo largo del procedimiento de aplicación, principalmente con el calor expulsado al instante de planchar el cabello.

si bien en la mayor parte de los casos las personas obvian la etiqueta de la constitución del producto.

El formaldehido generado en forma de vapor después de emplear la plancha capilar, se concentra en el ambiente de los lugares donde se aplica, principalmente si no existe una adecuada ventilación; impactando a quien percibe el tratamiento, clientes y empleados.

Es preciso que quienes lo apliquen utilicen guantes, tapabocas y lentes de protección, lo cual no se cumple con regularidad. Está comprobado que el formaldehido es venenoso, tanto cuando se aspira, como cuando es engullido.

En la piel, puede producir erupciones, vejigas, quemaduras. Asimismo, puede causar caída de cabello, irritación en nariz, ojos y garganta. La Agencia Internacional para la Investigación del Cáncer (IARC), lo asume como un posible incitador de la aparición del cáncer, refiriéndose principalmente a personas que se han expuesto por largo tiempo, y elevada densidad de formol.

Congregaciones por debajo del 0,2 % se estiman seguras. En una investigación ejecutada por la FDA, halló en productos de procedencia brasilera, concentraciones de formol cerca de 30%.

Una prueba de la inquietud por el empleo mayoritario y desproporcionado de esos productos, es la penalización por publicidad engañosa, aplicada por la agencia de Administración de Alimentos y Drogas de EE.UU, a los productores de Keratina brasilera, Brasilian Blowout, la firma original. La penalización, aparte de económica, exigió a los productores del producto declarar en su etiqueta los potenciales peligros de su utilización.

Frente esos hechos, y por la extensa solicitud de productos alisadores, tanto en EEUU como en Latinoamérica, en personas de cabello ondulante y lacio, numerosos fabricantes se encuentran promocionando productos sin formaldehido, y de acuerdo a ellos no tienen ingredientes dañinos, y para su aplicación no se necesitan normas especiales de protección.

Actualmente, continúan en valoración por las autoridades de salud en Estados Unidos y Europa para promocionar resultados determinanteas. En países como Noruega o Irlanda, se ha contraindicado el uso de queratina.

También ahora hay opciones para el uso de queratinas tradicionales, donde se sustituye el formol por gluteraldehido. Los efectos son de una duración menor, pero más efectivos.

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